Dipeptider

L-α-dipeptider (dipeptider) er ikke blevet undersøgt nær så meget som har proteiner og aminosyrer.Den primære forskning er blevet udført på L-aspartyl-L-phenylalanin methylester (aspartam) og Ala-Gln (Lalanyl-L-glutamin), fordi de bruges i populære kommercielle produkter.Ud over dette faktum er en anden grund til, at mange dipeptider ikke er blevet undersøgt grundigt, fordi dipeptidproduktion mangler effektive produktionsprocesser, selvom flere kemiske og kemoenzymatiske metoder er blevet rapporteret.

Carnosin – eksempel på dipeptid
Indtil for nylig er der udviklet nye metoder til dipeptidsyntese, hvortil dipeptider produceres via fermentative processer.Visse dipeptider har karakteristiske fysiologiske egenskaber, hvilket tillader dem muligvis at fremskynde dipeptidanvendelser inden for forskellige områder af videnskabelig forskning.L-a-dipeptider består af den mest ukomplicerede peptidbinding af to aminosyrer, men alligevel er de ikke let tilgængelige, primært på grund af omkostningseffektive fremstillingsprocesser.Dipeptider har dog meget interessante funktioner, og den videnskabelige information omkring dem er stigende.Dette efterlader mange forskere med ansvaret for at udvikle mere effektive og omkostningseffektive processer til dipeptidproduktion.Når dette felt er mere grundigt undersøgt, forventes det, at vi kan lære meget mere om, hvor værdifulde peptider virkelig er.

Dipeptider har to grundlæggende funktioner, som er:
1. Et derivat af aminosyrer
2. Selve dipeptidet

Som et derivat af aminosyrer indeholder dipeptider sammen med deres aminosyrer forskellige fysisk-kemiske egenskaber, men de deler normalt de samme fysiologiske virkninger.Dette skyldes, at dipeptider nedbrydes til de separate aminosyrer i levende organismer, som har varierende fysisk-kemiske egenskaber.For eksempel er L-glutamin (Gln) varmelabil, mens Ala-Gin (L-alanyl-L-glutamin) er varmetolerant.

Kemisk syntese af dipeptider foregår som følger:
1. Alle funktionelle dipeptidgrupper er beskyttede (bortset fra dem, der er involveret i at skabe peptidbindingen af ​​aminosyrer).
2. Den beskyttede aminosyre i den frie carboxylgruppe aktiveres.
3. Den aktiverede aminosyre reagerer med den anden beskyttede aminosyre.
4. Beskyttelsesgrupperne indeholdt i dipeptidet bliver fjernet.